Gli enzimi accelerano i tassi di reazioni all'interno del corpo. Un enzima agisce legandosi a un substrato, la sostanza su cui agirà l'enzima. Quando il substrato si lega all'enzima, la reazione ha luogo.
L'enzima ha una regione chiamata sito attivo e questo è ciò a cui si lega il substrato. L'enzima e il substrato non reagiscono tra loro; piuttosto, l'enzima riduce la quantità di energia necessaria per la reazione, l'energia di attivazione. Il feedback negativo cesserà la reazione. Con feedback negativo, il prodotto finale della reazione si adatterà a un altro sito dell'enzima e ne inibirà l'attività. Il modello induttivo dell'azione enzimatica afferma che quando un substrato si lega a un enzima, l'enzima fa cambiare il substrato, accelerando ulteriormente la reazione.
Poiché gli enzimi sono proteine, possono funzionare solo in determinate condizioni di temperatura e pH. Se le condizioni non sono ottimali per l'enzima, diventa inefficace. Condizioni estreme di temperatura e pH denigrano gli enzimi, cambiando le loro forme così tanto da renderli inutilizzabili.
Le azioni degli enzimi possono essere inibite in due modi. Nell'inibizione competitiva, la molecola dell'inibitore si lega al sito attivo, non permettendo al substrato di legarsi. Con l'inibizione non competitiva, la molecola dell'inibitore si lega ad un'altra posizione sull'enzima, modificando la struttura del sito attivo in modo che nessun substrato possa legarsi.
