Gli inibitori competitivi competono con il substrato per il sito attivo dell'enzima, mentre gli inibitori non competitivi interagiscono con l'enzima in un luogo diverso dal sito attivo. Entrambi i tipi di inibitori possono impedire una reazione chimica specifica .
Gli enzimi sono proteine presenti negli esseri viventi che aumentano il tasso di reazioni chimiche. Interagiscono con un reagente chiamato substrato. L'enzima e il substrato si incastrano insieme come un lucchetto e una chiave. Il luogo in cui si uniscono enzimi e substrati è chiamato il sito attivo. Senza enzimi molte reazioni chimiche nell'organismo non si verificherebbero o verrebbero eseguite troppo lentamente per essere di beneficio.
Gli inibitori sono sostanze che alterano o interferiscono con l'azione dell'enzima per rallentarlo o fermarlo. Gli inibitori competitivi imitano la struttura del substrato. Possono adattarsi al sito attivo, impedendo al substrato di interagire con l'enzima. Questo può rallentare o impedire che si verifichi una reazione a seconda delle concentrazioni dell'inibitore e del substrato.
Gli inibitori non competitivi non si adattano al sito attivo. Invece reagiscono con l'enzima e cambiano la sua forma. Una volta che si verifica il cambiamento di forma, il substrato non può più adattarsi al sito attivo e la reazione non può avvenire.
