L'elettroforesi su gel nativo è un metodo mediante il quale le proteine vengono separate su un gel senza essere denaturate o trattate con una sostanza chimica chiamata SDS, o sodio dodecil solfato. L'elettroforesi del gel nativo varia dall'elettroforesi su gel denaturante in che le proteine analizzate rimangono piegate e conservano le loro cariche.
Entrambi i tipi di elettroforesi su gel funzionano secondo lo stesso principio di base. I campioni di proteine vengono caricati nella parte superiore di un gel di poliacrilammide. Una corrente elettrica passa attraverso il gel e le proteine migrano attraverso il gel. Nei gel denaturanti, le proteine sono rivestite con SDS, che dà loro una forte carica negativa. Di conseguenza, le proteine denaturate migrano attraverso il gel basandosi principalmente sul loro peso molecolare.
Nell'elettroforesi del gel nativo, le proteine sono ancora piegate, quindi la forma della proteina influenza la velocità con cui viaggia attraverso il gel. Le proteine mantengono anche la loro carica elettrica nativa, e quindi le diverse cariche influenzeranno il modo in cui la proteina scorre attraverso il gel nativo.
L'elettroforesi su gel nativo viene utilizzata per studiare il legame con altri composti, l'aggregazione e la conformazione. I gel nativi sono necessari per molte di queste tecniche, poiché la denaturazione delle proteine fa sì che essa perda la sua struttura e qualsiasi affinità di legame possa avere. L'ultimo vantaggio dell'elettroforesi su gel nativo è che è possibile estrarre le proteine dopo aver eseguito il gel.
