La deaminazione ossidativa è una reazione di ossidazione, che si verifica in condizioni aerobiche nella maggior parte dei tessuti, e si verifica in gran parte sui residui di acido glutammico poiché l'acido glutammico è il prodotto finale di molti transaminazione reazioni. La deaminazione ossidativa è anche nota per causare la perdita dei gruppi amminici della lisina ed è stata identificata nelle proteine ossidate.
Mentre le forme enzimatiche di questa reazione sono importanti per il mantenimento dell'equilibrio dell'azoto, la deaminazione ossidativa può anche verificarsi come reazione enzimatica, in cui la deaminazione della lisina può essere catalizzata dall'enzima lisina ossidasi. La deaminazione ossidativa è anche il primo passo nella rottura della norleucina e degli aminoacidi non standard strutturalmente correlati come la norvalina, la beta-metilnorleucina e l'omoisoleucina.
Ad esempio, la deaminazione ossidativa della norleucina produrrebbe acido chetocaproico e ammoniaca.
Akagawa et al., hanno usato le reazioni modello della benzilamina per chiarire la deaminazione ossidativa mediante la glicoossidazione.
La reazione ossidativa è stata inibita da EDTA, catalasi e dimetilsolfossido,
suggerendo la partecipazione di specie reattive dell'ossigeno in questo processo. Hanno proposto un
Reazione di tipo Strecker e ossidazione mediata da specie reattive dell'ossigeno durante
la glicoxidazione come meccanismo per la deaminazione ossidativa
Quando l'enzima lisilossidasi reticola il collagene, ad esempio, il perossido di idrogeno viene rilasciato. Tuttavia, le reazioni enzimatiche di deaminazione che coinvolgono ossidasi possono essere attenuate da meccanismi di protezione endogeni.
