Perché l'inibizione non competitiva è importante nella chimica degli enzimi?

L'inibizione non competitiva è importante nello studio della chimica degli enzimi perché descrive un metodo specifico per ridurre l'attività degli enzimi in una reazione catalitica. Questo tipo di inibizione coinvolge un composto inibitore che si collega all'enzima -struttura complessa per impedire la creazione del prodotto. L'inibizione non competitiva è stata trovata utile nel campo della medicina e in altri campi scientifici.

Il significato dell'inibizione non competitiva è stato evidenziato in biochimica e farmacologia. Un esempio di inibizione non competitiva è l'uso del litio per prevenire l'inositolo monofosfatasi che causa la psicosi maniaco-depressiva.

L'inibizione non competitiva appartiene a una classe di composti chiamati inibitori reversibili, che possono essere rimossi da una reazione per invertire i suoi effetti. Sebbene entrambi siano reversibili, l'inibizione non competitiva è diversa dall'inibizione competitiva, che comporta il legame di un inibitore con l'enzima in modo da interrompere la possibile connessione dell'enzima al substrato. In questo scenario, l'inibitore tenta di imitare la struttura del substrato, impedendo in tal modo a quest'ultimo di connettersi con l'enzima. In alcuni casi, gli inibitori competitivi possono alterare la struttura dell'enzima stesso in modo che il substrato diventi incompatibile.

Al contrario, l'inibizione non competitiva non impedisce al substrato di legarsi con l'enzima. Questo tipo di inibitore consente all'enzima e al substrato di formare un complesso su cui l'inibitore si legherà. Di conseguenza, il complesso alterato non può rilasciare i prodotti desiderati.