Le risorse di classe della City University di New York descrivono l'anticodon di acido ribonucleico di trasferimento (tRNA) come sequenza di tre peptidi alla base di una molecola di RNA di trasferimento che determina dove e come l'RNA di trasferimento si attacca a un messaggero l'acido ribonucleico (mRNA) polimerasi. Poiché il tRNA è un blocco di proteine, gli anticodoni sono vitali per gli esseri viventi.
Quando viene creata una proteina, un mRNA viene formato dal DNA della cellula. Questo mRNA è una copia inversa della sequenza del codice proteico del DNA. L'mRNA galleggia nel citoplasma, dove le molecole di tRNA molto più piccole si scontrano con esso. L'anticodone a tre peptidi è attratto dal suo opposto sull'mRNA, attaccandosi alla sequenza appropriata. L'aiuto scientifico confronta questo processo con la creazione di una foto negativa (l'mRNA), che viene poi utilizzata per creare copie perfette dell'originale usando tRNA.
Secondo le pubblicazioni ACS, su entrambe le estremità della sequenza proteica dell'mRNA c'è un "codone di stop", che non ha corrispondenza del tRNA. Poiché nessun anticodono è attratto dal codone di stop, la struttura proteica si ferma qui. A volte questo stop codon è una mutazione, causando un difetto nelle proteine che può essere minore o fatale, a seconda di cosa fa la proteina. Alcune molecole di tRNA contengono una mutazione anticodone che sopprime le mutazioni del codone di stop, correggendo i difetti proprio nella cellula. Lo studio di queste mutazioni ha portato allo sviluppo di ataluren, un farmaco per la fibrosi cistica che la Fondazione Jain descrive come un ponte che consente il completamento della proteina troncata, correggendo il difetto e permettendo alla cellula affetta da fibrosi cistica di funzionare correttamente. /p>
