Perché la maggior parte delle proteine ​​ha bisogno di un PH quasi neutro?

Le proteine ​​hanno strutture complesse che sono dettate dalle catene laterali dei suoi amminoacidi. La natura delle catene laterali può cambiare quando il pH del loro ambiente cambia, il che potrebbe influire sull'intera struttura proteica e renderla inattiva.

Tutti gli enzimi sono proteine ​​e la loro funzione dipende dalla struttura dell'enzima. La struttura di una proteina è dettata da tre livelli. La struttura primaria si riferisce alla sequenza di amminoacidi. La struttura secondaria include le pieghe locali che formano alfa heliche o fogli beta. La struttura terziaria è formata combinando le strutture secondarie. Le strutture secondarie e terziarie sono formate da legami tra le catene laterali degli amminoacidi. Gli enzimi hanno un sito specifico, chiamato il sito attivo, che si lega al substrato con cui reagiscono per provocare un cambiamento fisiologico nella cellula. Se la struttura del sito attivo cambia, l'enzima potrebbe essere inattivato. Cambiare il pH dell'ambiente dell'enzima potrebbe cambiare la natura delle catene laterali dell'enzima e i legami che formano. Ciò porta a una struttura diversa rispetto alla forma attiva dell'enzima. La maggior parte degli enzimi e delle proteine ​​tendono a funzionare a pH neutro. Ci sono alcuni enzimi che funzionano a pH più bassi, come quelli che si trovano nello stomaco. In tali casi, la modifica del pH a un pH neutro li inattiva.